Disulfide obligaasjes binne in ûnmisber ûnderdiel fan 'e trijediminsjonale struktuer fan in protte aaiwiten.Dizze kovalente obligaasjes kinne fûn wurde yn hast alle ekstrazellulêre peptiden en proteinmolekulen.
In disulfidebân wurdt foarme as in cysteine-swevel-atoom in kovalente single-bân foarmet mei de oare helte fan it cystine-swevelatoom op ferskate posysjes yn it aaiwyt.Dizze obligaasjes helpe by it stabilisearjen fan aaiwiten, benammen dy sekreteare út sellen.
De effisjinte formaasje fan disulfide-obligaasjes omfettet ferskate aspekten, lykas goed behear fan cysteines, beskerming fan aminosûrresiduen, metoaden foar ferwidering fan beskermjende groepen, en koppelingsmetoaden.
Peptiden waarden graft mei disulfidebindingen
Gutuo organisme hat in folwoeksen disulfide bond ring technology.As it peptide mar ien pear Cys befettet, is de formaasje fan disulfidebân ienfâldich.Peptiden wurde synthesized yn fêste of floeibere fazen,
It waard dan oksidearre yn in pH8-9 oplossing.De synteze is relatyf kompleks as twa of mear pearen fan disulfide ferbinings moatte wurde foarme.Hoewol't disulfide-bânfoarming meastentiids let yn 'e syntetyske skema foltôge wurdt, is soms de ynfiering fan foarfoarme disulfiden foardielich foar it ferbinen of ferlingjen fan peptideketen.Bzl is in Cys beskermjende groep, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, ensfh, in soad brûkt yn symbiont.Wy binne spesjalisearre yn disulfide peptide synteze ynklusyf:
1. Twa pearen fan disulfide ferbinings wurde foarme binnen de molekule en twa pearen fan disulfide obligaasjes wurde foarme tusken de molekulen
2. Trije pearen disulfidebindingen wurde foarme binnen de molekule en trije pearen disulfidebindingen wurde foarme tusken de molekulen
3. Insulin polypeptide synteze, dêr't twa pearen fan disulfide obligaasjes wurde foarme tusken ferskillende peptide sekwinsjes
4. Synteze fan trije pearen fan disulfide-bûnte peptiden
Wêrom is cysteinylaminogroep (Cys) sa spesjaal?
De sydketen fan Cys hat in tige aktive reaktive groep.De wetterstofatomen yn dizze groep wurde maklik ferfongen troch frije radikalen en oare groepen, en kinne sa maklik kovalente bannen foarmje mei oare molekulen.
Disulfide-obligaasjes binne in wichtich ûnderdiel fan 'e 3D-struktuer fan in protte aaiwiten.Disulfidebrêgen kinne de elastisiteit fan it peptide ferminderje, de stivens ferheegje en it oantal potensjele ôfbyldings ferminderje.Dizze ôfbyldingsbeheining is essinsjeel foar biologyske aktiviteit en strukturele stabiliteit.De ferfanging dêrfan kin dramatysk wêze foar de algemiene struktuer fan it proteïne.Hydrofobe aminosoeren lykas Dew, Ile, Val binne in helixstabilisator.Om't it stabilisearret de disulfide-bân α-helix fan cysteinefoarming, sels as cysteine gjin disulfidebânen foarmet.Dat is, as alle cysteine-residuen yn 'e fermindere steat wiene, (-SH, dy't frije sulfhydrylgroepen drage), soe in heech persintaazje helical fragminten mooglik wêze.
De disulfidebindingen foarme troch cysteine binne duorsum foar de stabiliteit fan 'e tertiêre struktuer.Yn de measte gefallen, SS Bridges tusken obligaasjes binne nedich foar de foarming fan quaternary struktueren.Soms binne de cysteïneresten dy't disulfidebindingen foarmje fier útinoar yn 'e primêre struktuer.De topology fan disulfide obligaasjes is de basis foar de analyze fan proteïne primêre struktuer homology.De cysteïneresten fan 'e homologe aaiwiten binne tige bewarre bleaun.Allinnich tryptofan wie statistysk mear konservearre as cysteine.
De cysteine leit yn it sintrum fan 'e katalytyske site fan' e thiolase.Cysteine kin foarmje acyl intermediates direkt mei it substraat.De fermindere foarm fungearret as in "sulfurbuffer" dy't de cysteine yn 'e proteïne yn' e fermindere steat hâldt.As de pH leech is, befoarderet it lykwicht de fermindere -SH-foarm, wylst yn alkaline omjouwings -SH mear gefoelich is foar oksidaasje om -SR te foarmjen, en R is alles oars as in wetterstofatoom.
Cysteine kin ek reagearje mei wetterstofperoxide en organyske peroxides as in detoxyske middel.
Post tiid: mei-19-2023