D'r binne in protte soarten transmembrane peptiden, en har klassifikaasje is basearre op fysike en gemyske eigenskippen, boarnen, ynnamemeganismen en biomedyske tapassingen.Neffens har fysike en gemyske eigenskippen kinne membraanpenetrearjende peptiden wurde ferdield yn trije soarten: kationysk, amfifilysk en hydrofobysk.Kationyske en amfifilyske membraanpenetrearjende peptiden jouwe 85%, wylst hydrofobe membraanpenetrearjende peptiden mar 15% útmeitsje.
1. Kationyske membraan penetrearjende peptide
Kationyske transmembrane peptiden binne gearstald út koarte peptiden ryk oan arginine, lysine, en histidine, lykas TAT, Penetratin, Polyarginine, P22N, DPV3 en DPV6.Under harren, arginine befettet guanidine, dat kin wetterstof bond mei negatyf laden phosphoric acid groepen op 'e sel membraan en bemiddelje transmembrane peptiden yn' e membraan ûnder de betingst fan fysiologyske PH wearde.Stúdzjes fan oligarginine (fan 3 R oant 12 R) lieten sjen dat de membraanpenetraasjefermogen allinich berikt waard as it bedrach fan arginine sa leech wie as 8, en it membraanpenetraasjefermogen stadichoan ferhege mei de tanimming fan it bedrach fan arginine.Lysine, hoewol kationysk lykas arginine, befettet gjin guanidine, dus as it allinich bestiet, is de effisjinsje fan membraanpenetraasje net heul heech.Futaki et al.(2001) fûn dat goede membraanpenetraasje-effekt allinich koe wurde berikt as it kationyske selmembraan-penetrearjende peptide op syn minst 8 posityf opladen aminosoeren befette.Hoewol posityf opladen aminosoerenresten essensjeel binne foar penetrative peptiden om it membraan te penetrearjen, binne oare aminosoeren like wichtich, lykas wannear't W14 mutearret yn F, is penetrabiliteit fan Penetratin ferlern.
In spesjale klasse fan kationyske transmembrane peptiden is nukleêre lokalisaasjesekwinsjes (NLS's), dy't bestiet út koarte peptiden ryk oan arginine, lysine en proline en kinne wurde ferfierd nei de kearn troch it nukleêre poarkompleks.NLS's kinne fierder ferdield wurde yn inkele en dûbele typen, besteande út respektivelik ien en twa klusters fan basale aminosoeren.Bygelyks, PKKKRKV fan simian firus 40 (SV40) is in inkele typen NLS, wylst nukleêre proteïne is in dûbele typen NLS.KRPAATKKAGQAKKKL is de koarte folchoarder dat kin spylje in rol yn membraan transmembrane.Om't de measte NLS's ladingsnûmers minder hawwe as 8, binne NLS's gjin effektive transmembrane peptiden, mar se kinne effektive transmembrane peptiden wêze as se kovalent keppele binne oan hydrofobe peptidesekwinsjes om amfifilyske transmembrane peptiden te foarmjen.
2. Amphiphilic transmembrane peptide
Amfifilyske transmembrane peptiden besteane út hydrofiele en hydrofobe domeinen, dy't ûnderferdield wurde kinne yn primêr amfifilysk, sekundêr α-helikaal amfifilysk, β-foldend amfifilysk en proline-ferrike amfifilysk.
Primêr type amfifilyske wear membraanpeptiden yn twa kategoryen, kategory mei NLS's kovalent ferbûn troch hydrofobe peptidesekwinsje, lykas MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) en Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV), Beide binne basearre op it nukleêre lokalisaasjesinjaal PKKICKRKV fan it hydrophophob, inkrKV domein fan MPG is besibbe oan de fúzje-sekwinsje fan HIV-glycoprotein 41 (GALFLGFLGAAGSTMG A), en it hydrofobe domein fan Pep-1 is besibbe oan it tryptofan-rike kluster mei hege membraanaffiniteit (KETWWET WWTEW).De hydrofobe domeinen fan beide binne lykwols ferbûn mei nukleêre lokalisaasjesinjaal PKKKRKV fia WSQP.In oare klasse fan primêre amfifilyske transmembrane peptiden waard isolearre út natuerlike aaiwiten, lykas pVEC, ARF (1-22) en BPrPr (1-28).
De sekundêre α-helikale amfifilyske transmembrane peptiden bine oan it membraan fia α-helices, en har hydrofiele en hydrofobe aminosoerenresten lizze op ferskate oerflakken fan 'e spiraalstruktuer, lykas MAP (KLALKLALK ALKAALKLA).Foar beta peptide folding type amphiphilic wear membraan, syn fermogen om te foarmjen in beta plooide blêd is krúsjaal foar syn penetraasje fermogen fan it membraan, lykas yn VT5 (DPKGDPKGVTVTVTVTVTGKGDPKPD) yn it proses fan it ûndersykjen fan de penetraasje fermogen fan it membraan, mei help fan it type D - amino acid mutaasje analogen koe net foarmje beta fold stik, de penetraasje fermogen fan it membraan is tige min.Yn proline-ferrike amfifilyske transmembrane peptiden wurdt polyproline II (PPII) maklik foarme yn suver wetter as proline tige ferrike is yn 'e polypeptidestruktuer.PPII is in lofterhânige helix mei 3.0 aminosûrresiduen per beurt, yn tsjinstelling ta de standert rjochterhân alfa-helix-struktuer mei 3.6 aminosûrresiduen per beurt.Proline-ferrike amfifilyske transmembrane peptiden omfette bovine antimikrobiële peptide 7 (Bac7), syntetyske polypeptide (PPR) n (n kin 3, 4, 5 en 6 wêze), ensfh.
3. Hydrophobic membraan penetrating peptide
Hydrofobe transmembrane peptiden befetsje allinnich net-polêre aminosoeren residuen, mei in netto lading minder dan 20% fan de totale lading fan de amino acid folchoarder, of befetsje hydrofobe dielen of gemyske groepen dy't essinsjeel binne foar transmembrane.Hoewol dizze sellulêre transmembrane peptiden faak oersjoen wurde, besteane se, lykas fibroblastgroeifaktor (K-FGF) en fibroblastgroeifaktor 12 (F-GF12) fan Kaposi's sarcoma.
Post tiid: Mar-19-2023